基于猪胰脏提取gibco胰酶，以酶活力为衡量指标，在单因素试验的基础上通过正交试验探讨了胰蛋白酶原的激活条件，并通过离子交换层析纯化胰蛋白酶，最后探讨胰蛋白酶对BHK-21和Vero两种贴壁依赖性细胞的消化效果。

　　结果表明，胰蛋白酶原最佳的激活条件为：激活剂浓度0.2 mol/L，pH 8.5，16 ℃下激活1.5 h，酶活力达到2 953.68 U/mg。通过DEAE sepharose FF纯化后其酶活力达到3 980.42 U/mg，纯化倍数达到2.26;细胞消化结果表明，用其消化BHK-21细胞和Vero细胞并连续10代，平均消化时间和海智gibco胰酶细胞增殖浓度与Hyclone和Gibco产品没有明显的差异(p>0.05)，每代细胞形态良好，生长正常。该工艺简单，激活耗时短，易于产业化，为胰蛋白酶的国产化和进一步研究奠定理论依据。